絲裂原活化蛋白激酶(Mitogen-activated protein kinase, MAPK)是真核生物整合胞外信號與細胞反應的重要信號樞紐。MAPK在跨膜受體的下游，通過磷酸化不同底物蛋白來激發(fā)特異的基因表達和細胞反應。因此，MAPK底物蛋白的研究將加深我們對植物感受外界信號后啟動特異細胞反應機制的認識。然而，蛋白磷酸化的瞬時性給MAPK底物的鑒定造成了一定的困難。
中科院微生物所邱金龍課題組創(chuàng)新性地利用組成型激活形式的MPK4為誘餌，篩選擬南芥酵母雙雜交文庫獲得了其互作蛋白MYB75。MYB75是一種R2R3類轉錄因子，調控花青素的積累。
研究發(fā)現，MPK4與MYB75在體內相互作用，且這種互作依賴于MPK4的激酶活性。MPK4參與了光誘導的花青素積累，與MPK4互作是MYB75調控花青素合成的功能所必需的。進一步研究發(fā)現，MPK4可被光信號激活。激活的MPK4磷酸化MYB75，且磷酸化主要發(fā)生在Thr126 和Thr131位點。磷酸化使MYB75蛋白的穩(wěn)定性增加，從而顯著促進花青素的合成。
有趣的是，這種MYB75蛋白穩(wěn)定性的增加并不依賴于E3泛素連接酶COP1。研究結果揭示了MPK4介導的MYB75磷酸化是光誘導的花青素積累所必需的。
作為最主要的環(huán)境信號之一，光影響植物的多個生理和代謝過程。目前，對植物光受體的研究相對清楚，但是光調節(jié)下游反應的信號轉導機理仍然所知甚少。該項研究工作揭示了MAPK在光信號轉導中發(fā)揮著重要作用。此外，該工作也為蛋白激酶底物的篩選和鑒定提供了新思路。
上述研究成果已在線發(fā)表在植物生物學重要刊物The Plant Cell上（http://dx.doi.org/10.1105/tpc.16.00130）。
邱金龍課題組李盛楠博士及博士生王文義為文章的共同第一作者，邱金龍研究員為通訊作者。該研究得到了中國科學院戰(zhàn)略性先導科技專項（B類）和國家自然科學基金的資助。
中國微生物查詢網(family998.com)轉載自中國科學院微生物研究所