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細(xì)菌可將蛋白質(zhì)合成為性能更優(yōu)異的生物蛛絲
中國微生物菌種查詢網(wǎng) / 2019-04-11 08:40:49

   在科學(xué)研究領(lǐng)域,仿生相對屬于一種創(chuàng)新的捷徑。但與天然的蛛絲相比,實(shí)驗(yàn)室合成的效果普遍不太理想。好消息是,華盛頓大學(xué)圣路易斯分校的研究人員,剛剛找到了新的方法 —— 借助細(xì)菌的力量,將大號的蛋白質(zhì),轉(zhuǎn)變?yōu)槎囗?xiàng)關(guān)鍵性能不遜于天然產(chǎn)物的合成蛛絲。已知的是,蛛絲比在強(qiáng)度媲美鋼鐵的同時、韌性又優(yōu)于凱夫拉(Kevlar),屬于自然界中最令人印象深刻的材料之一。

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它從更大的蛋白質(zhì)中分離出來,與天然物質(zhì)相比,其多項(xiàng)關(guān)鍵指標(biāo)并不遜色。
該校工程與應(yīng)用科學(xué)學(xué)院研究團(tuán)隊(duì),在 8 月 20 號發(fā)表在《生物大分子學(xué)》雜志上的文章中表示:蜘蛛絲的拉伸強(qiáng)度和韌性,預(yù)期分子量保持正相關(guān) —— 分子越大、則蛛絲越強(qiáng)。但在合成領(lǐng)域,前一個記錄保持者的重量,幾乎是天然蛛絲的兩倍。
即便如此,有關(guān)合成蛛絲的研究,還遠(yuǎn)未達(dá)到能夠支撐其大規(guī)模應(yīng)用的地步。有人想過養(yǎng)殖蜘蛛,甚至通過生物技術(shù),將蛛絲基因拼接到其它生物上,但產(chǎn)能依然是個問題。
在這項(xiàng)新研究中,團(tuán)隊(duì)的重心已不是改造細(xì)菌,而是試圖提升合成蛛絲在分子水平上的性能。
其關(guān)鍵在于怎么融合蛋白質(zhì),該過程由特定的 DNA 序列推動,序列重復(fù)的次數(shù)越多、蛋白質(zhì)就越大、所得的合成蛛絲也就越強(qiáng)。

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新型生物合成蛛絲的顯微鏡圖像

盡管聽起來很簡單,但團(tuán)隊(duì)必須克服的第一個障礙,就是細(xì)菌無法處理過大的序列、并將之切分成小塊。
為了解決這個問題,研究人員在 DNA 中添加了一個新的短序列。它會觸發(fā)蛋白質(zhì)之間的化學(xué)反應(yīng),讓它們?nèi)诤闲纬筛蟮牡鞍踪|(zhì)。
最終,他們打造出了測量值為 556 千道爾頓(kDa / 原子測量單位)的絲蛋白鏈。這較通普通天然絲蛋白的 370 kDa 更長,幾乎是其它生物合成蛛絲蛋白的兩倍(最大 285 kDa 左右)。

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研究配圖

為測試材料性能,研究團(tuán)隊(duì)后續(xù)將這些較大的蛋白質(zhì)紡成了纖維,直徑約為人類頭發(fā)絲的 1 / 10 。
結(jié)果發(fā)現(xiàn),新材料在拉伸強(qiáng)度、韌性、延展性、抗變形性等方面,都可與天然蛛絲相媲美。

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